1樓：
由於蛋白質表面離子化側鏈的存在，蛋白質帶淨電荷。由於這些側鏈都是可以滴定的，對於每個蛋白都存在一個ph使它的表面淨電荷為零即等電點。
蛋白質沉澱，外文名precipitation，破壞蛋白質分子的水化作用或者減弱分子間同性相斥作用的因子，使蛋白質在水中的溶解度降低而沉降下來轉化為固體的分離方法。
擴充套件資料
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子淨電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。
等電點時的許多物理性質如黏度、膨脹性、滲透壓等都變小，從而有利於懸浮液的過濾。在等電點外的所有其他ph值，依據蛋白質所帶淨電荷採用電泳和離子交換層析來分離和分離純化該蛋白質。
等電點沉澱主要應用於蛋白質等兩性電解質的分離提純，還可應用於大豆異黃酮的分離：用等電點沉澱法脫去蛋白質，可提高異黃酮製品的純度，異黃酮截留率為7.2%，蛋白質截留率為91.1%。
2樓：匿名使用者
蛋白質等電點：蛋白質或兩性電解質(如氨基酸)所帶淨電荷為零時溶液的ph，此時蛋白質或兩性電解質在電場中的遷移率為零，符號為pi。等電點常常用於蛋白質的分離（ief）以及蛋白質的等電點鹽析。
沉澱反應：蛋白質在某種理化條件下，蛋白膠體溶液的水化層或者電荷層破壞，蛋白膠體相互聚集的現象。主要的沉澱現象有（1）鹽析：
在蛋白質水溶液中加入足量的鹽類（如硫酸銨），可析出沉澱，稀釋後能溶解並仍保持原來的性質，不影響蛋白質的活性。這是一個可逆的過程，可用於蛋白質的分離與初級提純。（2）變性：
在重金屬鹽、強酸、強鹼、加熱、紫外線等作用下，引起蛋白質某些理性質改變和生物學功能喪失。這是一個不可逆過程。
注意：變性一定沉澱，沉澱不一定變性！！
3樓：閃亮登場
鹽析，是指向蛋白質的溶液中加入輕金屬鹽，使得蛋白質沉澱析出，這是由於加入鹽降低了蛋白質得溶解度而析出，蛋白質沉澱是可逆的一個反應，蛋白質在氯化鈉溶液中的溶解度與氯化鈉的濃度有明顯的關係，所以可以通過調節氯化鈉的濃度來使蛋白質溶解或者沉澱，便於純化及提取蛋白質。
4樓：匿名使用者
樓上的答案需要糾正下，變性蛋白質並不一定都表現為沉澱，而沉澱的蛋白質也未必都已變性。
有哪些方法可使蛋白質沉澱，沉澱的原理是什麼，有何實用意義?
5樓：匿名使用者
蛋白質沉澱的概念：
蛋白質分子凝聚從溶液中析出的現象稱為蛋白質沉澱(precipitation)，變性蛋白質一般易於沉澱，但也可不變性而使蛋白質沉澱，在一定條件下，變性的蛋白質也可不發生沉澱。
定性分析：
蛋白質所形成的親水膠體顆粒具有兩種穩定因素，即顆粒表面的水化層和電荷。若無外加條件，不致互相凝集。然而除掉這兩個穩定因素(如調節溶液ph至等電點和加入脫水劑)蛋白質便容易凝集析出。
如將蛋白質溶液ph調節到等電點，蛋白質分子呈等電狀態，雖然分子間同性電荷相互排斥作用消失了。但是還有水化膜起保護作用，一般不致於發生凝聚作用，如果這時再加入某種脫水劑，除去蛋白質分子的水化膜，則蛋白質分子就會互相凝聚而析出沉澱；反之，若先使蛋白質脫水，然後再調節ph到等電點，也同樣可使蛋白質沉澱析出。
沉澱方法：
1.鹽析法 ——多用於各種蛋白質和酶的分離純化；
在蛋白質溶液中加入大量的中性鹽以破壞蛋白質的膠體穩定性而使其析出，這種方法稱為鹽析。常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等。各種蛋白質鹽析時所需的鹽濃度及ph不同，故可用於對混和蛋白質組分的分離。
例如用半飽和的硫酸銨來沉澱出血清中的球蛋白，飽和硫酸銨可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉澱出來，鹽析沉澱的蛋白質，經透析除鹽，仍保證蛋白質的活性。調節蛋白質溶液的ph至等電點後，再用鹽析法則蛋白質沉澱的效果更好。鹽析法分為兩類，第一類叫ks分段鹽析法，在一定ph和溫度下通過改變離子強度實現，用於早期的粗提液；第二種叫b分段鹽析法，在一定離子強度下通過改變ph和溫度來實現，用於後期進一步分離純化和結晶。
影響鹽析的因素包括：蛋白質濃度、離子強度和型別、ph值、溫度等。針對溫度這一條，需要強調：
在低離子強度或純水中，蛋白質溶解度在一定範圍內隨溫度增加而增加。但在高濃度下，蛋白質、酶和多肽類物質的溶解度隨溫度上升而下降。在一般情況下，蛋白質對鹽析溫度無特殊要求，可在室溫下進行，只有某些對溫度比較敏感的酶要求在0-4℃進行。
使用硫酸銨沉澱蛋白需要注意：硫酸銨中常含有少量的重金屬離子，對蛋白質巰基有敏感作用，使用前必須用h2s處理：將硫酸銨配成濃溶液，通入h2s飽和，放置過夜，用濾紙除去重金屬離子，濃縮結晶，100℃烘乾後使用。
另外，高濃度的硫酸銨溶液一般呈酸性（ph=5.0左右），使用前也需要用氨水或硫酸調節至所需ph。
2.有機溶劑沉澱法 ——多用於生物小分子、多糖及核酸產品的分離純化；
有機溶劑的沉澱機理是降低水的介電常數，導致具有表面水層的生物大分子脫水，相互聚集，最後析出。該法優點在於：1）分辨能力比鹽析法高，即蛋白質或其它溶劑只在一個比較窄的有機溶劑濃度下沉澱；2）沉澱不用脫鹽，過濾較為容易；3）在生化製備中應用比鹽析法廣泛。
但是，在常溫下，有機溶劑沉澱蛋白質往往引起變性。例如酒精消毒滅菌就是如此。因此，操作要求在低溫下進行。
有機溶劑的選擇首先是能和水混溶，使用較多的有機溶劑是乙醇、甲醇、丙酮，還有二甲基甲醯胺、二甲基亞碸、乙腈和2-甲基-2,4戊二醇等。
3.等電點沉澱法 ——此法單獨應用較少，多與其它方法結合使用；
兩性電解質分子上的淨電荷為零時溶解度最低，不同的兩性電解質具有不同的等電點，以此為基礎可進行分離。如工業上生產胰島素時，在粗提液中先調ph8.0去除鹼性蛋白質，再調ph3.
0去除酸性蛋白質。利用等電點除雜蛋白時必須瞭解製備物對酸鹼的穩定性，不然盲目使用十分危險。不少蛋白質與金屬離子結合後，等電點會發生偏移，故溶液中含有金屬離子時，必須注意調整ph值。
等電點法常與鹽析法、有機溶劑沉澱法或其他沉澱方法聯合使用，以提高其沉澱能力。
4.重金屬鹽沉澱法 ——常用於搶救誤服重金屬鹽中毒的病人；
許多有機物質包括蛋白在內，在鹼性溶液中帶負電荷，能與金屬離子形成沉澱。根據有機物與它們之間的作用機制，可分為羧酸、胺及雜環等含氮化合物類，如銅鋅鎘；親羧酸疏含氮化合物類，如鈣鎂鉛；親硫氫基化合物類，如汞銀鉛。蛋白質-金屬離子複合物的重要性質是它們的溶解度對溶液的介電常數非常敏感，調整水溶液的介電常數（如加入有機溶劑），即可沉澱多種蛋白。
沉澱的條件以ph稍大於等電點為宜。重金屬沉澱的蛋白質常是變性的，但若在低溫條件下，並控制重金屬離子濃度，也可用於分離製備不變性的蛋白質。臨床上利用蛋白質能與重金屬鹽結合的這種性質，搶救誤服重金屬鹽中毒的病人，給病人口服大量蛋白質，然後用催吐劑將結合的重金屬鹽嘔吐出來解毒。
6樓：匿名使用者
鹽析法可以使蛋白質沉澱。（可逆的沉澱反應）鹽析法的原理
蛋白質在水溶液中的溶解度取決於蛋白質分子表面離子周圍的水分子數目，亦即主要是由蛋白質分子外周親水基團與水形成水化膜的程度以及蛋白質分子帶有電荷的情況決定的。蛋白質溶液中加入中性鹽後，由於中性鹽與水分子的親和力大於蛋白質，致使蛋白質分子周圍的水化層減弱乃至消失。同時，中性鹽加入蛋白質溶液後由於離子強度發生改變，蛋白質表面的電荷大量被中和，更加導致蛋白質溶解度降低，之蛋白質分子之間聚集而沉澱。
由於各種蛋白質在不同鹽濃度中的溶解度不同，不同飽和度的鹽溶液沉澱的蛋白質不同，從而使之從其他蛋白中分離出來。簡單的說就是將硫酸銨、硫化鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質在水溶液中的穩定性因素去除而沉澱。
不可逆沉澱反應 此時蛋白質分子內部結構發生重大改變，蛋白質常變性而沉澱，不再溶於原來溶劑中。加熱引起的蛋白質沉澱與凝固，蛋白質與重金屬鹽或某些有機酸的反應都屬於此類。蛋白質變性後，有時由於維持溶液穩定的條件仍然存在（如電荷），並不析出。
因此變性蛋白質並不一定都表現為沉澱，而沉澱的蛋白質也未必都已變性。
7樓：1月球的淚光
主要是兩種方法
一種是鹽析 令一種是變性
前者是可逆過程 利用的是蛋白質是膠體的性質具體做法可以加飽和鹽溶液（非重金屬鹽） 從而降低蛋白質膠體在水中溶解度 在加水後可以復原
第二個呢 是加入重金屬鹽離子 強酸 強鹼 甲醛等物質這種過程是不可逆的 原理是破壞蛋白質的空間結構 使其聚沉 加什麼都不復原
應用 ：前者可以用來提純蛋白質
後者：當誤食重金屬離子時 可以喝豆漿 牛奶等富含蛋白質的物質不知樓主還有什麼疑問？
8樓：蕭昭帛曼凡
因而易於沉澱出來、丙酮能使大多數球狀蛋白在水溶液中的溶解度降低。如乙醇，進行蛋白分離純化、等電點沉澱法。2、鹽析法、有機溶劑沉澱法。
蛋白在其等電點位置溶解度最低。3。根據蛋白在不同濃度的鹽溶液中溶解度不同1，使得蛋白從溶液中沉澱出來
何謂蛋白質等電點？等電點時蛋白質的存在特點是什麼
9樓：
由於蛋白質表面離子化側鏈的存在，蛋白質帶淨電荷。由於這些側鏈都是可以滴定的，對於每個蛋白都存在一個ph。
蛋白質沉澱，外文名precipitation，破壞蛋白質分子的水化作用或者減弱分子間同性相斥作用的因子。
蛋白質分子以兩性離子形式存在：
其分子淨電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。
10樓：zhurenyan水瓶
蛋白質的等電點是指在某一ph溶液中，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子。蛋白質在等電點時的特徵是分子靜電荷是零。
在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子淨電荷為零（即正負電荷相等），此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。
等電點的應用
1、蛋白質的電泳
當蛋白質不處於等電點狀態時其總是帶有一定電荷的，可以利用此特性使其電泳。還可以通過調節電泳液的ph來控制蛋白質的電泳方向和速度。
2、陶瓷材料
在材料科學裡在許多水處理過程中使用金屬氧化物的等電點。這些物質在水裡一般認為其表面覆蓋了一層表面氫氧基。ph值高於等電點時其表面主要覆蓋的是m-o，在ph值低於等電點時其表面主要覆蓋的是m-oh。
何謂蛋白質等電點？等電點時蛋白質的存在特點是什麼
由於蛋白質表面離子化側鏈的存在，蛋白質帶淨電荷。由於這些側鏈都是可以滴定的，對於每個蛋白都存在一個ph。蛋白質沉澱，外文名precipitation，破壞蛋白質分子的水化作用或者減弱分子間同性相斥作用的因子。蛋白質分子以兩性離子形式存在 其分子淨電荷為零 即正負電荷相等 此時蛋白質分子顆粒在溶液中因...
蛋白質等電點測定實驗現象，蛋白質等電點的測定方法
凌誠出溪 1，在等電點附近，蛋白質溶液開始變渾濁，離心可見沉澱 2，遠離等電點，蛋白質溶液開始變澄清，離心未見沉澱 生物化學實驗 蛋白質的兩性反應和等電點測定 以下3個問題急求答案 求求各位大俠相助啊！ 1.當蛋白質溶來液處於某一ph時，源蛋白質解離bai成正 負離子的趨勢du相等，即成為兼zhi ...
蛋白質在等電點時以什麼離子存在，蛋白質等電點
我的小笨笨哦 蛋白質的等電點，蛋白質溶液處於某一ph溶液時，蛋白質解離成正 負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，淨電荷為零，此時溶液的ph稱為蛋白質的等電點。蛋白質在溶液中有兩性電離現象。假設某一溶液中含有一種蛋白質。當pi ph時該蛋白質極性基團解離的正負離子數相等，淨電荷為0，此時的該溶液的是ph...