1樓：匿名使用者
① 單純蛋白質：它是由多肽組成的，其水解最終產物是α-氨基酸。如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。
② 結合蛋白質：它是由單純蛋白質與非蛋白質部分結合而成的。如脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、金屬蛋白、血紅蛋白。
3．根據蛋白質的功能分為：① 活性蛋白質：它包括在生命運動過程中一切有活性的蛋白質。
② 非活性蛋白質：主要包括一大類擔任生物的保護或支援作用的蛋白，從現有的瞭解看，都是不具有生物活性的物質。 蛋白質形成膠體溶液，它具有一定穩定性，主要原因是：
① 蛋白質分子中含有許多親水基如：-cooh、-nh2、-oh等，它們外在顆粒表面，在水溶液中能與水起水合作用形成水化膜，水化膜的存在增強了蛋白質的穩定性。② 蛋白質是兩性化合物，顆粒表面都帶有電荷，由於同性電荷相互排斥，使蛋白質分子間不會互相凝聚。
3．沉澱：蛋白質溶液與其它膠體一樣，在各種不同的因素影響下，也會從溶液中析出沉澱，其方法很多。① 鹽析法：
在蛋白質溶液中加入大量鹽[如nacl、na2so4、硫酸銨等]，由於鹽既是電解質又是親水性的物質，它能破壞蛋白質的水化膜，因此當加入的鹽達到一定的濃度時，蛋白質就會從溶液中沉澱析出。② 重金屬法：在蛋白質溶液中加入hg2+、pb2+等能與蛋白質結合成不溶性蛋白質的重金屬離子（鹽）。
重金屬中毒，可用蛋白質（如牛奶、豆漿、生雞蛋等）解毒。可逆沉澱：是指沉澱出來的蛋白質分子的各級結構基本不變，只要消除沉澱因素，沉澱物能重新溶解。
鹽析法則是可逆沉澱。不可逆沉澱：則不能恢復原蛋白質的結構。
如重金屬法則是不可逆沉澱。4．水解：蛋白質在酸或鹼催化下能使各級結構徹底破壞，最後水解為各種氨基酸的混合物。
蛋白質 → → 腖 → 多肽 → 氨基酸 研究蛋白質水解中間產物的結構和性質，可以為蛋白質的研究提供有價值的資料。5．變性：變性作用是指蛋白質受物理因素（如加熱。
強烈振盪、紫外線或x-射線的照射等）或化學因素（如強酸、重金屬、乙醇等有機溶劑）的影響，其性質和內部結構發生改變的作用。 蛋白質的變性一向認為是蛋白質的二級、**結構有了改變或遭受破壞，結果使肽鏈鬆散開來，導致蛋白質一些理化性質的改變和生物活性的喪失。如用酒精、煮沸、高壓、紫外線消毒或殺菌的原因就在於這些條件均可導致細菌或病毒體內蛋白質變性，從而造成細菌死亡或病毒喪失活性。
6．顯色反應 蛋白質能發生多種顯色反應，可用來鑑別蛋白質。① 與水合茚三酮反應：呈現藍紫色（和氨基酸一樣）。
② 縮二脲反應：蛋白質和縮二脲（nh2conhconh2）在naoh溶液中加入cuso4稀溶液時會呈現紅紫色。③ 黃蛋白反應 蛋白質中存在有苯環的氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸），遇濃硝酸呈黃色。
這是由於苯環發生了硝化反應，生成黃色的硝基化合物。**接觸濃硝酸變黃就是這個緣故。④ 米勒反應：
蛋白質+硝酸汞的硝酸溶液後變為紅色。(酪氨基酸的反應)。
2樓：匿名使用者
人體是微鹼性的，ph7.4~7.6.
酸性氨基酸的等電點較低，比如glu在3.0附近，其在人體內按理來說應該帶負電荷。但是穀氨酸若在胃裡，由於胃酸ph小於3，那麼此時glu帶正電荷。
人體雖然是微鹼性的，但是人的區域性器官或是細胞內的微環境的ph可能會很低，不能一概定論的。
生理條件下酸性氨基酸帶什麼電
3樓：假面
帶負電。
可以這樣考慮：酸性氨基酸的等電點小於7，當ph=等電點時，氨基酸不帶電，生理條件下，ph=7，這相當於在酸性氨基酸等電點條件下加鹼，氨基酸中的質子被奪走，氨基酸帶負電。
通常根據羧基和氨基的數目來確定氨基酸的酸性，分子中羧基數目大於氨基的氨基酸為酸性氨基酸。
通常根據氨基酸分子中所含氨基(⁻nh₂ )和羧基(⁻cooh)的數目，將其分為中性、酸性和鹼性氨基酸三類，各類氨基酸的組成和性質有截然不同之處。
中性氨基酸含1個氨基和1個羧基，等電點pi一般在6.2—6.8之間；
酸性氨基酸含1個氨基和2個羧基， 等電點約在2.8一3.2之間；
鹼性氨基酸則含有2個氨基和1個羧基，等電點約在9.7一10.7之間。
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