1樓：清溪看世界
α螺旋、β摺疊、β轉角是蛋白質的二級結構。
α螺旋是指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升；β摺疊是指肽鍵平面摺疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的n-h和c=o之間形成有規則的氫鍵；β轉角也稱β彎曲、β回折、緊密轉角和髮夾結構，是指伸展的肽鏈形成180°的u型回折。
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影響α-螺旋形成的因素：
α-螺旋的形成及其穩定與氨基酸組成和序列有極大的關係，疏水環境或蛋白質內部更容易形成a螺旋結構。
1、側鏈r基團大（β-碳有分支如ile、thr）不易形成α-螺旋。
2、酸性或鹼性氨基酸集中的區域不易形成α-螺旋（同種電荷相斥）。
3、gly在肽中連續存在時，不易形成α-螺旋；（側鏈太小，螺旋的穩定性差）如：絲心蛋白含50%gly，不形成α-螺旋。
4、pro、羥脯氨酸中止α-螺旋（a-亞氨基不能形成氫鍵，吡咯環使得cα-n鍵不能自由旋轉）。
2樓：
α－螺旋(α－helix)是蛋白質中最常見最典型含量最豐富的二級結構元件.在α螺旋中，每 個螺旋週期包含 3.6 個氨基酸殘基，殘基側鏈伸向外側,同一肽鏈上的每個殘基的醯胺氫原子和位於它後面的第4個殘基上的羰基氧原子之間形成氫鍵。
這種氫鍵大致與螺旋軸平行。一條多肽鏈呈α-螺旋構象的推動力就是所有肽鍵上的醯胺氫和羰基氧之間形成的鏈內氫鍵。在水環境中，肽鍵上的醯胺氫和羰基氧既能形成內部(α-螺旋內)的氫鍵，也能與水分子形成氫鍵。
如果後者發生，多肽鏈呈現類似變性蛋白質那樣的伸展構象。疏水環境對於氫鍵的形成 沒有影響，因此，更可能促進α-螺旋結構的形成。
β－摺疊(β－sheet)也是一種重複性的結構,可分為平行式和反平行式兩種型別，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維繫。可以把它們想象為由摺疊的條狀紙片側向並排而成,每條紙片可看成是一條肽鏈, 稱為β摺疊股或β股(β－strand),肽主鏈沿紙條形成鋸齒狀,處於最伸展的構象,氫鍵主要在股間而不是股內。α－碳原子位於摺疊線上,由於其四面體性質,連續的醯氨平面排列成摺疊形式。
需要注意的是在摺疊片上的側鏈都垂直於摺疊片的平面,並交替的從平面上下二側伸出。平行摺疊片比反平行摺疊片更規則且一般是大結構而反平行摺疊片可以少到僅由兩個β股組成。
β－轉角(β－turn)是種簡單的非重複性結構。在β－轉角中第一個殘基的c=o與第四個殘基的n-h氫鍵鍵合形成一個緊密的環,使β－轉角成為比較穩定的結構,多處在蛋白質分子的表面,在這裡改變多肽鏈方向的阻力比較小。β－轉角的特定構象在一定程度上取決與他的組成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸經常存在其中,由於甘氨酸缺少側鏈(只有一個h),在β－轉角中能很好的調整其他殘基的空間阻礙,因此使立體化學上最合適的氨基酸；而脯氨酸具有換裝結構和固定的角,因此在一定程度上迫使β－轉角形成,促使多臺自身回折且這些回折有助於反平行β摺疊片的形成。
參考
3樓：
蛋白質是有活性的，蛋白質的千變萬化，除了氨基酸的組合不同以外，還有就是空間結構的不同，你說的是空間結構。
4樓：孟一依
這是蛋白質的二級結構
α螺旋和β摺疊各有什麼特點
5樓：匿名使用者
α-螺旋的結構要點：肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃。
β-摺疊的結構要點：摺疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。
拓展：1、α螺旋
α-螺旋(α-helix)是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.
54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。
螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈r基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的n-h和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。
α-螺旋(α-helix):蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈c端方向的第4個殘基(第4+n個)的醯胺氮形成氫鍵。
在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.
15nm。
2、β摺疊
是蛋白質的二級結構，肽鍵平面摺疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的n-h和c=o之間形成有規則的氫鍵，在β-摺疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-摺疊的長軸呈垂直關係。
β摺疊層並不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。
在蛋白質結構中beta-摺疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm;不在同側為反式，兩殘基間距為0.
70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩定。能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β摺疊中出現的機率最高。
免疫球蛋白有大量的β-肽鏈層。
另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺旋和三種不同的β-轉角。不屬於一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。
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