1樓：
米氏常數是酶的特徵性常數.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關.
而受溫度和ph值的影響.競爭性抑制劑米氏常數增大.最大反應速度不變,非競爭性抑制劑米氏常數不變.
最大反應速度減小,反競爭性抑制劑米氏常數減小.最大反應速度減小. km:
米氏常數.是研究酶促反應動力學最重要的常數.它的意義如下:
它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度[s].圖示以及公式推導. 它可以表示e與s之間的親和能力.
km值越大.親和能力越強.反之亦然.
它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟:代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程.前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物.
例如.emp途徑.限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步.
km值最大的那一步反應就是.該酶也叫這條途徑的關鍵酶. 它可以用來判斷酶的最適底物.
某些酶可以催化幾種不同的生化反應.叫多功能酶.其中km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物.
km是一種酶的特徵常數.只與酶的種類有關而與酶的濃度無關.與底物的濃度也無關.
這一點與vm是不同的.因此.我們可以通過km值來鑑別酶的種類.
但是它會隨著反應條件(t.ph)的改變而改變.
2樓：曾悅欣
抑制劑不能與處於自由狀態下的酶結合，而只能和酶-底物複合物（es）結合，所以在酶反應動力學上表現為v max 和k m 值都變小。這種抑制作用可能發生在多亞基酶中。
反競爭抑制劑為什麼會降低米氏常數
3樓：_麥迪_科比
1.km等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度，它可以表示酶與底物之間的親和能力；值越大，親和能力越強
反競爭抑制劑只能與酶-底物複合物結合，使其無法反應，相當於好多酶的活性部位有底物，但是就是反應不了掉不下來，一直佔著位置，所以它沒法結合其他底物，親和力km就下降了。。。
（反競爭抑制劑的vm以相同比例下降）
2.競爭性抑制劑會使米氏常數變大
酶促反應中的底物 底物是什麼？ 底物對與酶活性的關係 底物的濃度對酶促反應的影響？
4樓：匿名使用者
就是你要催化反應的物質。比如用生物必修一的實驗，豬肝中的過氧化氫酶催化過氧化氫，過氧化氫就是底物
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