1樓：匿名使用者
表示一個酶促反應的起始速度（v）與底物濃度（[s]）關係的速度方程，v＝vmax[s]/（km+[s]）。
酶促反應動力學簡稱酶動力學，主要研究酶促反應的速度以及其它因素，例如抑制劑等對反應速度的影響。
在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級反應（first order reaction）；而當底物濃度處於中間範圍時，反應（相對於底物）是混合級反應（mixed order reaction）。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應（zero order reaction）過渡。當底物濃度[s]逐漸增大時，速度n相對於[s]的曲線為一雙曲線
什麼是米氏方程，米氏常數km的意義是什麼
2樓：浮生梔
米氏方程表示一個酶促反應的起始速度與底物濃度關係的速度方程。米氏常數（km）的含義是酶促反應達最大速度（vm）一半時的底物(s)的濃度。
在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級反應；而當底物濃度處於中間範圍時，反應（相對於底物）是混合級反應。當底物濃度增加時，反應由一級反應向零級反應過渡。
米氏常數它是酶的一個特徵性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物製藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。
擴充套件資料
米氏方程其他影響因素，底物濃度對酶促反應速度的影響，當底物濃度很低時，有多餘的酶沒與底物結合，隨著底物濃度的增加，中間絡合物的濃度不斷增高。當底物濃度較高時，液中的酶全部與底物結合成中間產物，雖增加底物濃度也不會有更多的中間產物生成。
溫度對酶反應速度的影響，一方面是溫度升高，酶促反應速度加快。另一方面，溫度升高，酶的高階結構將發生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失。因此大多數酶都有一個最適溫度。
在最適溫度條件下，反應速度最大。
米氏常數在酶學和代謝研究中均為重要特徵資料 ：
（1）同一種酶如果有幾種底物，就有幾個km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。不同的底物有不同的km值，這說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/km近似地表示酶對底物親和力的大小，1/km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促反應易於進行。
（2）已知某個酶的km，可計算出在某一底物濃度時，某反應速度相當於vmax的百分率。
（3）在測定酶活性時，如果要使得測得的初速度基本上接近vmax值，而過量的底物又不至於抑制酶活性時，一般[s]值需為km值的10倍以上。
（4）催化可逆反應的酶，對正逆兩向底物的km往往是不同的。測定這些km值的差別以及細胞內正逆兩向底物的濃度，可以大致推測該酶催化正逆兩向反應的效率，這對了解酶在細胞內的主要催化方向及生理功能有重要意義。
米氏方程的實際意義和用途是什麼?
3樓：臨淵近道
可由所要求的反應速度(應到達vmax的百分數)，求出應當加入底物的合理濃度。反過來，也可以根據已知的底物濃度，求出該條件下的反應速度。
什麼是米氏方程？其中的米氏常數有何意義？米數常數如何測定
米氏方程度表示式是什麼，如何求出vmax和km
4樓：匿名使用者
因為實驗測得的資料總是在理論值上下波動,所以沒兩組資料得到得結果都會不一樣,一般通過將所有資料作圖就可以得到較為精確的資料.如果要求不是很精確的話,直接用兩組資料算也可以.
測定km和vm,一般通過作圖法求得.作圖方法很多,其共同特點是先將米氏方程式變換成直線方程,然後通過作圖法求得.
最常用的方法為雙倒數作圖.
將1/v 對1/[s]作圖,即可得到一條直線,該直線在y軸的截距即為1/vmax,在x軸上的截距即為1/km的絕對值.
米氏方程的原理
米氏方程 michaelis menten equation 表示一個酶促反應的起始速度 v 與底物濃度 s 關係的速度方程，v vmaxs km s 酶促反應動力學簡稱酶動力學，主要研究酶促反應的速度以及其它因素，例如抑制劑等對反應速度的影響。在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對於底物是一級...
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