1樓：匿名使用者
生物大分子具體講就是指兩類核酸和蛋白質。
影響核酸的主要因素包括：溫度，雙鏈的dna在高於一定溫度的時候會發生解雙螺旋作用，衡量這個溫度，我們分子生物學中使用tm值，就是指dna分子解鏈一半時的溫度。不同的分子tm值不同，因為gc含量不同。
pcr反應就是根據這個原理而設計的。
蛋白質的影響因素就很多：溫度，過高會變性；ph值，鹽離子濃度等因素。根據這些特徵我們可以用來提純蛋白質。
這個問題太大，如果問得具體點還可以具體討論。
2樓：oo愛x無限大
給我吧. 嘿嘿``
3樓：雨鴻朗
，“資訊”一旦傳遞給蛋白質，就不會再被傳出。說得詳細點，資訊在核酸之間或從核酸到蛋白質的傳遞可能是可以的，但是在蛋白質之間或從蛋白質到核酸的傳遞是不可以的。資訊在這裡意味著對順序的嚴格確定，不管是核酸中的鹼基順序還是蛋白質中的氨基酸殘基順序。
由這段原文可見，中心法則並沒有排除資訊從rna傳遞到dna的可能性。當時也尚未發現逆轉錄酶。所以，在當時的普遍看法中，資訊不會從rna傳遞給dna。
無論如何，rna病毒和逆轉錄酶的存在證明遺傳資訊也可以由rna攜帶，並可以傳遞給dna。這只是豐富了中心法則的細節，並沒有改變中心法則。
在某些細菌中，有些有特定序列的小肽是某種特殊的蛋白質直接合成的。這不構成對中心法則的否定，因為能夠合成這些有特定序列的小肽的特殊蛋白質是編碼在細菌的基因組中的。
中心法則總結了微觀生化過程的規律，正是微觀生化過程決定了生命過程的巨集觀表象。與中心法則對應的巨集觀表象就是基因型決定表型，獲得性表型不會改變基因型。只有當能夠根據蛋白質氨基酸序列合成核酸的生物化學機制被發現的時候，中心法則才可能受到真正的挑戰。
當然，crick在中心法則的敘述中沒有排除資訊從rna傳遞到dna的可能性，並不意味著他預見到了逆轉錄酶的存在，更可能的是出於科學家，或科學工作者，對科學問題的謹慎態度。從生物化學機制的角度看，資訊在dna和rna兩種核酸間的傳遞採用了完全相似的依賴模板的催化合成過程。dna之間，rna之間和dna和rna之間都是依賴氫鍵配對互相識別的。
所以，增加從rna到dna的資訊傳遞，並不需要在細胞這樣一個“大型化工聯合企業”中增加太多的生產裝置。增加逆轉錄酶就可以了。相反，資訊要從蛋白質傳遞到核酸會遇到較大的困難。
在現有的細胞內，並不存在在肽鏈上逐個識別氨基酸殘基的生物化學機制。在未來的相當長時間內，發現挑戰中心法則的現象的可能性幾乎為零。
這裡有一個時間尺度的問題。細胞的一個週期，或者說一個迴圈，是衡量時間長短的一個尺度: 在幾個週期的時間範圍內，我們說只經過了一個短的時間; 如果細胞繁殖了很多代，比如說數十代數百代，我們就說經過了一段較長的時間。
對中心法則的更為細緻的敘述是，在短的時間範圍內，遺傳資訊的傳遞方向是：
dna→rna→蛋白質。
資訊從rna到dna的流動，如轉座子和逆轉座子的存在，引起dna的改變，其作用尚不清楚。但是，轉座子移動的可能性很小，也就是說dna的變化只在長時間範圍內發生，所以可能與物種進化有關。作為一種亞生命體，rna病毒要利用細胞的生長複製機制來完成自我複製，或者將自帶的rna直接翻譯為蛋白質，或者將rna逆轉錄為dna並插入細胞的dna中來完成自我複製。
蛋白質感染顆粒（prion）的發現，並沒有動搖中心法則(因prion現象而質疑中心法則的觀點見《生物化學與生物物理進展》2005, 32(8): 698-706)。現在已經確認，被感染的生物體的prion的序列和編碼prion的基因的鹼基序列都沒有改變。
中心法則只規定了決定蛋白質序列的資訊來自於核酸，並沒有涉及蛋白質的空間結構。實際上prion引起機體的感染，而不是引起遺傳基因的改變。所以觀察到的類遺傳行為實際上是母子感染，而不是遺傳。
⑵ 決定蛋白質空間結構的“熱力學假定”
對核酸酶變性-復性研究揭示了氨基酸序列和生物學活性構象間的關係，anfinsen因此而獲得了諾貝爾獎。2023年，anfinsen進一步把有關研究成果總結為“熱力學假定”(science 1973 181(4096), 223-230）：在正常的生理環境中(溶液，ph，離子強度，或其它成分如金屬離子，與蛋白質緊密結合的非氨基酸基團的存在，溫度，等等）天然蛋白的三維結構是使整個系統的吉布斯自由能最低的結構; 也就是說，在給定的環境中，天然構象被原子間相互作用的整體，因而被氨基酸序列所決定。
與“序列決定結構”的簡單說法不同的是，anfinsen在這個假定中特別地強調了環境條件。在不同條件下有不同構象的可能性沒有被排除，由於相互作用產生構象改變的情況也沒有被排除。這是很自然的。
除非僅僅是作為建築材料，生物學活性總是要在不同程度上與構象變化相聯絡的。
在試管中的試驗不可能嚴格地符合“正常的生理環境”。既然可以在體外作變復性試驗，環境條件可以有一個變化範圍。這個變化範圍可以一直延伸到使蛋白質變性。
在這個變化範圍內，蛋白質的變性復性轉變是可逆的。也就是說，在環境條件的這個變化範圍內，體系的吉布斯自由能是環境條件的單值函式。實驗中，條件的每一次改變，都應等待足夠長的時間，以使體系在新的條件下達到平衡。
這種實驗無法探知摺疊的過程。
為了瞭解摺疊過程，需要另一個函式。如果把構象作為引數(固定環境變數)，自由能是這些引數的函式。這個函式叫做位能面，或者位能景觀(landscape）。
“景觀”一詞形象地展示了位能面的特性：位能景觀猶如一片起伏的丘陵，天然構象位於景觀中的最低處。蛋白質摺疊猶如沿著山谷前行(但不是緊貼地面)，總體上是向下，但中間可能有起伏，也有可能須越過一個個山口，或叫“岈口”。
在每一個低凹處，有一箇中間態，摺疊中的蛋白質可能在這裡停留。在中間態之間或中間態與天然態之間的山口處，摺疊會減速。這裡有一個“過渡態”。
山口高度即為位壘，它決定狀態轉變的速率。在達到熱力學平衡的條件下，構象處在不同狀態的概率，或者溶液中具有不同構象的蛋白質的濃度，取決於它們之間的自由能差。具最低自由能的構象有最大的濃度。
這就是(熱力學)平衡決定構象，動理(kinetics)決定速率。當然，要確定位能景觀，無論是實驗探測，還是理論計算，均非易事。
如果在某個中間態周圍有較高的位壘，除非一開始構象就在這個狀態中，構象進入這個中間態的可能性就會很小; 而一旦構象達到這個中間態，再離開就需要較長的時間。二硫鍵有較高的鍵能，錯配的二硫鍵最容易造成長時間停留的中間態。這種現象，在anfinsen的研究中就已經注意到：
在試管中，由於二硫鍵的錯配會使核酸酶摺疊過程延長到數小時。不過生物體記憶體在降低二硫鍵轉換位壘的酶系，這就是二硫鍵異構酶系。由於這個酶系的存在，摺疊過程縮短到2分鐘之內。
在討論繼續之前，需要指出，我們面對的是一個非常複雜的體系，並且不得不使用一些模糊的不確定的語言。在對一個一個的例項研究完成之前，這些模糊性有必要保留。
首先，關於結構。在談到結構較大的變化如摺疊的時候，結構一詞被構象代替。簡單地說，構象只涉及到肽鏈主鏈的摺疊走向。
不管結構也好，構象也好，即使是在晶體中，長達上百殘基的肽鏈沒有確定結構或構象的情況也是會遇到的。至於失活態或失摺疊態，可以根據巨集觀引數如溫度、ph值、鹽濃度、甚至光學性質等的變化，來探知它們的存在。失活態或失摺疊態，可能包含不同的構象態。
在這些構象態，可能存在各種不同程度的無結構無構象和各種不同程度的有結構和有構象。可以說，天然態只有一個，而非天然態則是千差萬別的。
其次，關於熱力學平衡。平衡態和亞穩態的區別不是絕對的。不能期望有長時間的平衡。
等待足夠長的時間，總有可以預料的或不可預料的變化發生。蛋白質在體內有自己的生存期。這個生存期是判定平衡態和亞穩態的時間尺度。
如果在環境不變的條件下，在這個時間尺度內蛋白質構象發生了變化，那麼先前的構象就只是一個亞穩態。“環境不變”排除了蛋白質被運送到不同部位，和受到不同處理這樣的情況。這裡我們看到，體內和體外的實驗是相輔相成的。
在體內，環境可能瞬息萬變。只有在體外才可以從容地用熱力學平衡方法研究蛋白質構象。
再其次，關於環境條件變化範圍。在上面已經提到，在“熱力學假定”中，隱含著環境條件的變化範圍問題。這個變化範圍也是因蛋白而異的。
不可逆沉澱是更常見的現象,眼下，還沒有直接在沉澱中研究結構的方法。可以毫不誇張地說，蛋白質研究的首要任務就是對被研究的蛋白，找到適用可逆平衡熱力學方法的溶液條件。
結合水的主要作用是什麼？
4樓：喵姐說心理
1、組成細胞和生物體結構的成分：水分子是極性分子。細胞內部一部分水主要以氫鍵的形式與蛋白質、多糖、磷脂等固體物質相結合，這部分水不蒸發、不能析離，失去了流動性和溶解性，是生物體的構成物。
2、穩定大分子結構：結合水因離顆粒表面遠近不同，受電場作用力的大小也不同，所以分為強結合水和弱結合水。大生物大分子具有一定的空間構象，它們的許多功能都與構象的相互轉化有關。
結合水是穩定大分子結構的必要因素。
3、在生物體系中，質子的傳遞對能量的轉換起著十分重要的作用。而結合水所形成的有序水的網 絡，為這種質子傳遞提供了必要的結構基礎，鈉離子和鉀離子的主動轉移是重要的生命現象。主動轉移是指細胞內外的離子或溶質的一種抗電化學梯度的反常運動，通 常用膜泵理論給以解釋。
4、生命活動：生物體系中結合水對於生命活動是十分重要的。它不但對於闡明生命本質具有理論價值。
而且可能對醫學實踐有所貢獻。此外，其研究成果還有可能廣泛應用於食品加工、紡織、製革、冷凍、包藏等工業生產中。
5、自由水和結合水的比較：在代謝旺盛的細胞中，自由水的含量一般較多，而在休眠的種子和越冬的植物、生活在乾旱和鹽漬狀況下的植物，結合水的含量相對較多。
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