1樓：
酶的最適ph值是體外測定的結果，是一個化學上的量度。生理狀態下，許多酶不一定全部都要在其最適ph下。只要ph值在酶的催化範圍內，酶都能發揮催化效果的。
另外，酶活性的調節上，有很多因素的，除了ph值，還有底物濃度，抑制物，溫度等等因素，這個例子上的酶，可能ph值對酶的影響不大，同時，生理狀態下可能底物濃度或者其他因素才是最終決定了酶活性的因子，ph只是輔助因子。所以，當酶不處於最適ph的時候，卻滿足另外一個最適條件，這個最適條件的影響力大於ph的抑制，所以，會出現你說的情況。
也就是說，酶的活性是綜合可控的，不是單一因子決定的：）
2樓：晁晶晶卿潤
酶的活性受環境ph的影響極為顯著。通常各種酶只有在一定的ph範圍內才表現它的活性。一種酶表現其催化活性最高時的ph值稱為該酶的最適ph。
低於或高於最適ph時，酶的活性逐漸降低。不同酶的最適ph值不同，例如，胃蛋白酶的最適ph為1.5一2.
5，胰蛋白酶的最適ph為8等
酶的最適ph受反應物性質和緩衝液性質的影響。例如，唾液澱粉酶的最適ph約為6.8，但在磷酸緩衝液中，其最適ph為6.4一6.6，在醋酸緩衝液中則為5.6。
3樓：疏曼華豆茶
不同酶不一樣
精測唾液澱粉酶的最適ph值6.8
4樓：騰詩弓星暉
在一定ph值範圍內酶的活性是隨溫度的變化而變化的,其趨勢是先上升在下降,之間的最高點既是最適ph值
種類不同
ph就不同啊
什麼是酶的最適ph？
5樓：baby召喚神龍
每一種酶只能在一定限度的ph範圍內才表現活力，酶表現最大活力時的ph稱為酶的最適ph。
酶反應的最適ph對酶活性的影響主要是：最適ph的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發生變化而降低酶的活性；較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。
酶的最適ph不是固定的常數，受酶的純度、底物的種類和濃度、緩衝液的種類和濃度等的影響。一般酶的最適ph在4~8之間，植物和微生物體內的酶最適ph多在4.5~6.
5,而動物體內的最適ph多在6.5~8，多在6.8左右。
酶的最適ph是指什麼
6樓：遊蔭衡尹
每一種酶只能bai
在一定限度的ph範圍內du才表現活力zhi，酶表現dao最大活力時的ph稱為酶的回
最適ph。
酶反應的答最適ph對酶活性的影響主要是：最適ph的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發生變化而降低酶的活性；較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。
酶的最適ph不是固定的常數，受酶的純度、底物的種類和濃度、緩衝液的種類和濃度等的影響。一般酶的最適ph在4~8之間，植物和微生物體內的酶最適ph多在4.5~6.
5,而動物體內的最適ph多在6.5~8，多在6.8左右。
7樓：百長平位寒
酶的來活性受環境ph的影響極為顯著。源通常各種酶只有在一定的ph範圍內才表現它的活性。一種酶表現其催化活性最高時的ph值稱為該酶的最適ph。
低於或高於最適ph時，酶的活性逐漸降低。不同酶的最適ph值不同，例如，胃蛋白酶的最適ph為1.5一2.
5，胰蛋白酶的最適ph為8等
酶的最適ph受反應物性質和緩衝液性質的影響。例如，唾液澱粉酶的最適ph約為6.8，但在磷酸緩衝液中，其最適ph為6.4一6.6，在醋酸緩衝液中則為5.6。
人體中各種酶的最適ph範圍
8樓：匿名使用者
酶的活性受環境ph的影響極為顯著。通常各種酶只有在一定的ph範圍內才表現它的活性。一種酶表現其催化活性最高時的ph值稱為該酶的最適ph。
低於或高於最適ph時，酶的活性逐漸降低。不同酶的最適ph值不同，例如，胃蛋白酶的最適ph為1.5一2.
5，胰蛋白酶的最適ph為8等
酶的最適ph受反應物性質和緩衝液性質的影響。例如，唾液澱粉酶的最適ph約為6.8，但在磷酸緩衝液中，其最適ph為6.4一6.6，在醋酸緩衝液中則為5.6。
9樓：匿名使用者
過程：唾液澱粉酶de溫度要穩定...最好攝氏35°，接近人體溫度然後就用ph試紙做幾次就可以了
目的：精測唾液澱粉酶的最適ph值
結果：ph試紙顯示來ph值7以下
分析：唾液澱粉酶在試驗溫度中呈酸性
10樓：匿名使用者
精測唾液澱粉酶的最適ph值6.8
胰蛋白酶的最適溫度為37℃,最適ph值為8.1
酶的作用為什麼會有最適溫度和最適ph
11樓：逍遙的小飛鳥
因為絕大多數情況下,酶的化學本質是蛋白質,而蛋白質是具有活性的物質,溫度過高或過低,強酸或強鹼都會使蛋白質結構受到破壞而變性,所以酶有最適溫度和最適ph.
溫度影響酶的最適ph嗎 5
酶最適ph是不是酶的特徵性常數
12樓：禾鳥
酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
觀察ph對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.
5～8.0之間。因此，酶的最適ph不是酶的特徵性常數。
酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度，底物濃度，ph 值，溫度，啟用劑和抑制劑等。
擴充套件資料
酶的特徵性常數：
米氏常數km是酶的特徵性常數：在一定條件下，某種酶的km值是恆定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的km值，來判斷是否為不同的酶。
km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，km值最小者，為該酶的最適底物。
km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當底物[s]=10km時，酶促反應速率ν=91%vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。
13樓：上賊船莫怕死
不是。這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：
酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑
先看一下推導：
e+s->es 平衡常數k1
es->e+s 平衡常數k2
es->p+e 平衡常數k3
其中：e是酶 s是底物 p是產物
開始時：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恆態時：
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意義：
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應.
注：km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值.
因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。
14樓：
km是酶的“特徵性常數”,而最適ph和最適溫度不是酶的“特徵性常數”
特徵常數就是指不受其他因素影響的常數.“常數”,你的應該理解.特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性.每一種酶的km值是不一樣的.
各種酶的最適溫度和最適ph值 20
15樓：
酶的活性受環境ph的影響極為顯著。通常各種酶只有在一定的ph範圍內才表現它的活性。一種酶表現其催化活性最高時的ph值稱為該酶的最適ph。
低於或高於最適ph時，酶的活性逐漸降低。不同酶的最適ph值不同，例如，胃蛋白酶的最適ph為1.5一2.
5，胰蛋白酶的最適ph為8等
酶的最適ph受反應物性質和緩衝液性質的影響。例如，唾液澱粉酶的最適ph約為6.8，但在磷酸緩衝液中，其最適ph為6.4一6.6，在醋酸緩衝液中則為5.6。
16樓：匿名使用者
唾液澱粉酶為6.6-7.1 溫度37-38胰蛋白酶為7.8-8.5 溫度37-38胃蛋白酶為2-3 溫度37-38
凝血酶7-9 溫度37-38
馬鈴薯的酪氨酸酶活性最適合的ph是8.2，最合適的溫度時40度。
過氧化氫酶6.8 溫度37-38
就知道這些了。。。
17樓：匿名使用者
最適ph:胃蛋白酶2.0,腸酶6.0~9.0,唾液澱粉酶5.0~7.0
最適溫度一般35~38吧
18樓：殤秋
各種酶的適宜溫度大致是37攝氏度(最接近於人體溫度.)ph是1.8左右
19樓：
不同的酶有不同的要求 在課本上都應該有這方面的介紹的啊 你一定沒有看書的吧 只要求掌握書上的哦
什麼是酶的最適ph？它是否是一個常數？它與哪些因素有關
20樓：鵝子野心
其他條件一樣的狀況下，酶在最適ph值下能發揮出最大的活性。 每種酶都有自己的最適ph值，不同酶的最適ph值不一定一樣，它與酶自身的性質有關，在最適的ph值下 可以測定最適溫度等
21樓：匿名使用者
lator在options的哪
22樓：勇江谷憶丹
其條件狀況酶
適ph值
能發揮性
每種酶都
自適ph值
同酶適ph值
定與酶自身性質關
適ph值
測定適溫度等
PH對酶活性的影響，PH值影響酶活力的原因有哪些？
假面 ph過小 過酸 過大 過鹼 都能使酶蛋白變性而失活。ph的改變能影響酶活性中心上必須基團的解離程度，同時也可以影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶分子對底物分子的結合和催化。只有在特定的ph下，酶 底物和輔酶的解離狀態，最適宜它們相互結合，併發生催化作用，從而使酶反應速度達到最大值。酶轉化速率...
為什麼PH值影響酶的活力
ph影響酶的活力的原因是，酶的基本成分是蛋白質，是具有解離基團的兩性電解質。它們的解離與ph有關，解離形式不同，催化性質也就不同。ph值對酶活性的影響有 ph偏小 呈酸性 或偏大 呈鹼性 都會使酶蛋白變性而失活。ph值的改變會影響酶活性中心的必須基團的解離程度，同時還會影響底物和輔酶的解離程度，從而...
關於PH對酶活性的影響應該怎麼敘述
ph對酶活性的影響機制很複雜，主要有下列幾個方面 1.ph過小 過酸 過大 過鹼 都能使酶蛋白變性而失活.2.ph的改變能影響酶活性中心上必須基團的解離程度，同時也可以影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶分子對底物分子的結合和催化，只有在特定的ph下，酶 底物和輔酶的解離狀態，最適宜它們相互結合，併...