1樓：哀音斯坦
您好：與特異性抗體有關的基因本的確存在於人體細胞核中。教科書上的說法是正確的。
簡單來說，機體對外來異物可以隨著抗原變化而變化。只有相對於一個人免疫系統的強弱對抗原的識別能力的差異。有些抗原（病原體）分子結構類似於身體中某種正常細胞的表面蛋白結構。
因而一些免疫識別能力較弱的人會無法識別正常細胞和病原體，才導致機體不對抗原反應，但是更常見的是由於抗原的分子結構類似於身體中某種正常細胞的表面蛋白結構，導致機體對二者一起攻擊，即過敏反應。
實際上所謂超級病毒其實是指具有多重抗藥性的革蘭氏陰性病菌。其本身是一種病菌，僅僅是具有ndm-1酶基因的病菌。所以稱之為病毒是不合理的。（正確定義）
其實有很多細菌都具有耐藥性：例如一些大腸桿菌、綠膿桿菌、耐青黴素肺炎鏈球菌、耐萬古黴素腸球菌、耐萬古黴素金黃色葡萄球菌等都是現在主要的耐藥菌
而它們的耐藥方式主要分為三種：
1、例如通過合成某一種酶（抗生素滅活酶或抗生素修飾酶）來破壞抗生素，例如ndm-1（新德里金屬－β－內醯胺酶1）目前能夠對含有新德里金屬－β－內醯胺酶1基因的細菌起作用的抗生素只有替加環素和多粘菌素。
2、還有一種則是在抗生素發揮作用之前把抗生素利用細胞泵直接排出細胞外，例如一些綠膿桿菌可以通過膜屏障與主動外排,限制藥物達到其作用靶位.
3、也有一些細菌可以用其他蛋白質替換藥物作用位點，使得藥物無法識別其作用靶位。改變抗菌藥物作用的靶位,從而逃避抗菌藥物。例如耐萬古黴素金黃色葡萄球菌以及一些綠膿桿菌等等。
而且細菌中有還可以交換基因，一旦某種細菌產生了耐藥基因就可以交換從而達到讓更多的細菌產生耐藥性。
（最近我們月考，抱歉啊沒有立刻看到。）
我明白你的問題了，你是覺得外來抗原多種多樣，人體內的抗體怎麼也會多種多樣還能一直改變呢？基因是從受精的瞬間就確定下來的。這點是沒有異議的。
關於抗體的異質性。首先要說抗體的組成。抗體是由成千上萬的免疫球蛋白(ig)分子（應該是分為五類(igm、igg、iga、igd、ige)、兩個型(λ型和κ型)、還有很多的亞類、亞型、群和亞群等）所組成。
這些ig分子在其形狀、大小、結構以及氨基酸的組成和排列上，既相似，又有差別。而且在抗體的某些鏈上的個別氨基酸置換成gm km等型，還有單克隆抗體的結構變化（這個我就不大清楚了）。所以說抗體本身是有很多種的。
所以不會有單一抗體對應多種抗原的情況發生。那麼b細胞是如何產生多種多樣的抗體的呢。我幫你查了一下：
b細胞系統的遺傳基因控制。肽鏈是由兩個不同基因分別編碼可變區或恆定區，恆定區的基因（c基因）是有限的,它雖然可以決定ig分子的類別和亞類，為造成ig分子多樣性的原因之一，但是，造成免疫球蛋白分子多樣性的主要原因卻在於可變區的異質性，可變區是由v基因編碼的，而v基因的數目仍不清楚。抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(h鏈)；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(l鏈)。
鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恆定區和可變區兩部分。
在給定的物種中，不同抗體分子的恆定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位於"y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。
高變區位於分子表面，最多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位於兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-binding fragment, fab)。
"y"的柄部稱結晶片段(crystalline fragment,fc)，糖結合在fc 上。
因為這部分高中課程沒有講，我們中學的老師講得也沒那麼細緻，這部分應該是大學的課程吧。所以我也不大清楚，不過我的理解簡要來說應該是由於通過吞噬細胞留下來的抗原決定簇在b細胞中得到複製（就是變成相似的基團）然後賦給抗體末的高變區。然後基團於抗原的基團結合（例如取代之類的反應），然後聚合沉降。
接下來就是被吞噬細胞吞噬分解了
原創 希望能採納為最佳答案謝謝
2樓：edol_西門吹雪
超級病毒，無法被機體識別，而不能產生免疫反應，病毒進入體內，附著在細胞表面，釋放出的dna直接進入細胞內部，在細胞核內插入到人的dna中，即重組..人體的dna逐漸被全部切除，病毒因為得不到額外的dna，或者作為病毒外殼的蛋白質外殼而裂解細胞，組裝好的完整病毒被釋放出來，開始新的迴圈
3樓：匿名使用者
請參考下面的連結參考資料
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